Класи імуноглобулінів. Структура ланцюгів імуноглобулінів

Відео: SWIFT - 13. Класи і Структури

В даний час антитіла і деякі близькі до них білки відносять до особливої групи глікопротеїдів, званих імуноглобулінами. Всім їм притаманний ряд спільних рис: близькі антигенні і хімічні властивості, однакові принципи побудови молекул і загальне іншої природи походження. Мабуть, все імуноглобуліни - як «нормальні», так і «патологічні», що зустрічаються в підвищеній кількості при деяких проліферативних захворюваннях лімфатичної системи, - є антитілами до яких-небудь антигенів.

молекули імуноглобулінів, як уже зазначалося у Вступі, будуються з «важких» і «легких» поліпептидних ланцюгів. Класи імуноглобулінів відрізняються один від одного своїми важкими ланцюгами. У людини налічується п`ять класів цих білків (IgG, IgM, IgA, IgD і IgE), важкі ланцюги яких позначають відповідно грецькими буквами у, а й е.

легкі ланцюги молекули імуноглобулінів людини і більшості тварин бувають двох типів: каппа і лямбда. Обидва типи легких ланцюгів можуть входити до складу молекул усіх класів імуноглобулінів. Молекули IgM і полімерні молекули IgA містять, крім того, по одній J-ланцюга, а полімерні IgA - ще й так званий секреторний компонент.

Зазвичай велика частина антитіл відноситься до класу IgG. У перший період імунної відповіді, однак, значна частина антитіл належить до IgM, які є, по-видимому, філогенетично найбільш древніми. IgA мають властивість проникати в секрети - слину, молозиво, кишковий сік і ін. Антитіла типу реагинов відносяться до IgE.

Структура ланцюгів імуноглобулінів

з`ясування послідовності амінокислот в пептидних ланцюгах імуноглобулінів утруднено гетерогенністю цих білків. Антитіла до даного антигену, виділені навіть в чистому вигляді, майже завжди неоднорідні. Однією з причин цієї неоднорідності слід перш за все назвати наявність у більшості антигенів декількох антигенних детермінант, до яких утворюються різні по специфічності антитіла.

Крім того, антитіла навіть до однієї детермінанті можуть належати до різних класів і підкласів імуноглобулінів. Далі слід згадати і про те, що в ході імунної відповіді можуть змінюватися властивості самих антитіл.

Можливість вивчення хімічної структури імуноглобулінів з`явилася після виявлення так званих патологічних імуноглобулінів, що зустрічаються при деяких лімфопроліферативних захворюваннях у людини і тварин. Ці імуноглобуліни дуже схожі з нормальними, але відрізняються від них гомогенність. Останнім часом проводяться дослідження по отриманню однорідних антитіл шляхом імунізації гомогенними антигенами.

У ряді випадків вдалося виробити досить великі кількості гомогенних препаратів, придатних для визначення послідовності амінокислотних залишків в їх поліпептидних ланцюгах.

Починаючи з 1965 р була проведена велика робота по розшифровці первинної структури пептидних ланцюгів імуноглобулінів, яка в 1969 р ознаменувалася великим успіхом: групою Едельмана була встановлена повна послідовність амінокислот в обох ланцюгах одного імуноглобуліну (IgG l Eu) (Edelman, 1973).

Найбільш важливим результатом цих досліджень стало виявлення у важких і легких ланцюгів двох різко різних областей - вариабельной (V) і постійної (С). Ланцюги даного класу (підкласу) і типу розрізняються тільки по послідовності V-областей (ідіотіпіческіе варіації), тоді як С-області у них ідентичні, за винятком невеликих відмінностей, що обумовлюють алельних (аллотіпіческіе) варіації. У той же час відмінності між класами (підкласами) і типами ланцюгів визначаються неоднаковим будовою С-областей (ізотопічні варіації).

Настільки незвичайна будова ланцюгів стане зрозумілим, якщо згадати, які їхні біологічні функції. Основним призначенням імуноглобулінів як антитіл є утворення комплексів з антигенами, і в цьому відношенні вони високоспецифічні і різко відрізняються один від одного. У той же час різні по специфічності антитіла мають ряд загальних біологічних функцій: зв`язування комплементу, фіксація на мембранах і проходження через них. Така подвійність властивостей відбивається у відповідній подвійності структури.

По всій видимості, будова V-областей обумовлює специфічні властивості антитіл, оскільки вони будують активний центр, тоді як С-області забезпечують властивості, загальні для всіх антитіл даного класу і типу.