Полірібосомний комплекс в синтезі антитіл. Рнк беруть участь у синтезі антитіл

Про функції мембранного компонента в даний час відомо дуже небагато. Зіставлення синтезу імуноглобулінів в системах, що містять мікросоми або виділені з них полірібосоми, показало, що мембранний компонент грає роль в ініціації освіти полірібосомного комплексу (Abraham е. А., 1974), в перетворенні попередників L-ланцюгів в зрілі ланцюга (Milstein е. А ., 1972) і в збірці Н і L-ланцюгів в молекулу імуноглобуліну (Vassalli е. а., 1971). Мабуть, в мембранах є фактори, як пригнічують, так і стимулюючі синтез білків, в тому числі і імуноглобулінів.

За даними Вассалло (Vassalli, 1967), до числа факторів, що пригнічують синтез імуноглобулінів, може ставитися, зокрема, АТФаза, активність якої в мікросомах селезінки і лімфовузлів щурів в 15-20 і 7 разів вище, ніж, наприклад, в мікросомах печінки. Це може призводити до порушення утворення амііоаціл-тРНК і прискоренню деацілірованія Преформовані комплексу амііоаціл-тРНК. Крім цього, в мікросомальної мембрані міститься і якийсь фактор, який пригнічує реакцію перенесення амінокислот з тРНК на рибосоми. Цей фактор вдається виявити в солюбілізірованних мембрані.

До числа містяться в мембранах промоторів синтезу імуноглобулінів відносяться трансфераза I, що сприяє приєднанню аміноацил-тРНК до акцепторному ділянці на малій рибосомной субодиниці, і трансфераза II, що здійснює транслокацию пептидил-тРНК з акцепторного ділянки на відповідний пептіділовий центр великої субодиниці. Нарешті, в мембранах же містяться всі ферменти, які здійснюють Глікозилювання імуноглобулінів.

Такі основні результати досліджень, отримані на природних безклітинних системах. Очевидно, можливості, що представляються такими системами, далеко не вичерпані, проте в останні роки «центр ваги» перемістився на штучні системи. Цьому в значній мірі сприяло розвиток техніки фракціонування нуклеїнових кислот і трансляції їх в різних безклітинних.

виділення нативних полірібосом, синтезують імуноглобуліни, дозволяло перейти до прямого дослідженню розмірів і структури мРНК, що кодують синтез поліпептидних ланцюгів імуноглобулінів. Вперше це було зроблено на клітинах мишачої плазмоцитоми МРС. Для визначення розмірів мРНК клітини мітили 10-15 хв 3Н-уридин, виділяли з них 270S- і 190S-полірібосоми, екстрагували з останніх РНК і фракціонували її в градієнті щільності сахарози. Бистрометящіеся РНК з 270S- і 1905-полірібо-сом володіли константами седиментації 14-16S і 9-11S відповідно.

Ці досліди поклали початок цілої серії досліджень структури і властивостей мРНК, що кодують ланцюга імуноглобулінів. Вони лягли в основу дослідження молекулярних механізмів синтезу імуноглобулінів.

першочерговим завданням проведених досліджень було виділення індивідуальних мРНК, відповідальних за синтез Н-і L-поліпептидних ланцюгів імуноглобулінів. Найбільш зручним об`єктом для цього виявилися мієломи, продукують L-ланцюга.