Сполучна тканина будова, функції, склад

Особливості хімічної будови сполучної тканини

Сполучна тканина складає до 50% маси людського організму. Це сполучна ланка між усіма тканинами організму. Розрізняють 3 види сполучної тканини:
- власне сполучна тканина;
- хрящова сполучна тканина;
- кісткова сполучна тканина
Сполучна тканина може виконувати як самостійні функції, так і входити в якості прошарків в інші тканини.

ФУНКЦІЇ сполучної тканини

1. Структурна
2. Забезпечення сталості тканинної проникності
3. Забезпечення водно-сольового рівноваги
4. Участь в імунному захисті організму

СКЛАД І БУДОВА сполучної тканини

У сполучної тканини розрізняють: міжклітинних (ОСНОВНИЙ) РЕЧОВИНА, Клітинних ЕЛЕМЕНТИ, волокнисті структури (колагенові волокна). Особливість: міжклітинної речовини набагато більше, ніж клітинних елементів.

Міжклітинних (ОСНОВНИЙ) РЕЧОВИНА

Желеподібна консистенція основної речовини пояснюється його складом. Основна речовина - це сильно гідратований гель, який утворений високомолекулярними сполуками, складовими до 30% маси міжклітинної речовини. Решта 70% - це вода.
Високомолекулярні компоненти представлені білками і вуглеводами. Вуглеводи за своєю будовою є гетерополісахарид - ГЛЮКОЗОАМІНОГЛІКАНИ (ГАГ). Ці гетерополісахаріди побудовані з дісахарідних одиниць, які і є їх мономерами.

За будовою мономерів розрізняють 7 типів ГАГ:
1. Гіалуронова кислота
2. Хондроітин-4-сульфат
3. Хондроітин-6-сульфат
4. дерматансульфат
5. кератансульфатів
6. гепарансульфат
7. Гепарин

Мономери різних ГАГ побудовані за одним принципом. По-перше, в їх склад входять гексуронові кислоти: бета-D-глюкуронова кислота, бета-L-ідуроновая кислота. У деяких ГАГ замість бета-D-глюкуронової кислоти зустрічається бета-D-галактоза:




Другим компонентом мономера ГАГ є амін. Гексозаміни представлені глюкозаміном і галактозамін, а частіше їх ацетильную похідними: бета-D-N-ацетилглюкозамін, бета-D-N-ацетілгалактозаміном:





У складі мономера гексуронові кислота і гексозамін з`єднуються 1,3-бета-гликозидной зв`язком. Виняток - гепарин (у нього 1,3-альфа-гликозидная зв`язок). Між мономерами 1,4-бета-гликозидная зв`язок (гепарин - 1,4-альфа-гликозидная зв`язок) (дивіться малюнок). Розрізняються ГАГ будовою мономерів, їх кількістю, зв`язками між ними.

ГІАЛУРОНОВА КИСЛОТА



Молекулярна маса цього полімеру - до 1.000.000 Da. Мономер побудований з глюкуроновою кислоти і N-ацетилглюкозамін. Усередині мономера - 1,3-бета-гликозидная зв`язок, між мономерами - 1,4-бета-гликозидная зв`язок. Гіалуронова кислота може перебувати і в вільному вигляді, і в складі складних агрегатів. Це єдиний представник ГАГ, яка не Сульфатовані.

Хондроитин-Сульфат




2 види: хондроїтин-4-сульфат і хондроїтин-6-сульфат. Відрізняються один від одного місцем розташування залишку сірчаної кислоти. Всі вони містять залишок сірчаної кислоти. Мономер хондроитин-сульфату побудований з глюкуроновою кислоти і N-ацетілгалактозамінсульфата. Зустрічаються в зв`язках суглобів і в тканини зуба.

Дерматан-СУЛЬФАТ




Його мономер побудований з ідуроновая кислоти і галактозамин-4-сульфату. Він є одним із структурних компонентів хрящової тканини.

Кератан-СУЛЬФАТ




Мономер кератан-сульфату складається з галактози і N-ацетилглюкозамин-6-сульфату.

Гепаран-СУЛЬФАТ і ГЕПАРИН



Вони сильно сульфатованих (в мономере 2-3 залишку сірчаної кислоти). До складу їх входять глюкуронати-2-сульфат і N-ацетилглюкозамин-6-сульфат.

Довгі полісахаридні ланцюги складаються в глобули. Однак ці глобули пухкі (не мають компактного укладання) і займають порівняно великий обсяг. ГАГ є гідрофільними сполуками, містять багато гідроксильних груп, мають значний негативний заряд (багато карбоксильних і сульфогрупп). Значний негативний заряд сприяє приєднанню до них позитивно заряджених катіонів калію, натрію, кальцію, магнію. Це ще більше збільшує здатність утримувати воду, а також сприяє дисоціації молекул цих речовин в сполучної тканини.

ГАГ входять до складу складних білків, які називаються протеогликанами. ГАГ складають в протеогликанами 95% їх ваги. Решта 5% ваги - це білок. Білковий і небілковий компоненти в протеогликанами пов`язані міцними, ковалентними зв`язками. Як побудована молекула протеогликанов?




Білковий компонент - це особливий COR-білок. До нього за допомогою трісахаріди приєднуються ГАГ. 1 молекула COR-білка може приєднати до 100 ГАГ.

У клітці протеоглікани пов`язані з гіалуроновою кислотою. Утворюється складний надмолекулярних комплекс. У його складі: гіалуронова кислота, особливі сполучні білки, а також протеоглікани. Пружні ланцюга ГАГ у складі протеогліканів утворюють утворюють макромолекулярні сітчасті структури. Таке хімічну будову забезпечує виконання функції молекулярного сита з певними розмірами пор при транспорті різних речовин і метаболітів. Розмір пір визначається типом ГАГ, що переважає в даній конкретній тканини. Наприклад, соедінітельнотканая капсула ниркового клубочка забезпечує селективний транспорт речовин в процесі ультрафільтрації. За рахунок безлічі сульфо- і карбоксильних груп сітчасті структури є поліаніонну, здатними депонувати воду, деякі катіони (К +, Na +, Ca + 2, Mg + 2).




Крім протеогліканів, основна речовина містить глікопротеїни.

глікопротеїну

Їх вуглеводний компонент - це олігосахарид, що складається 10 - 15 мономірних одиниць. Цими мономірними одиницями можуть бути в основному мінорні моносахариди: манноза, метілпентози Рамноза і фукоза, арабиноза, ксилоза. На кінці цього олігосахариду є ще одне похідне моносахаридів: сіалові кислоти (ацильні похідні нейрамінової кислоти). Якщо в крові збільшується концентрація сіалових кислот - значить, йде розпад міжклітинної матриксу. Це буває при запаленні.

Глікопротеїну ділять на 2 групи:
1. Розчинні
2. Нерозчинні.

Вуглеводна частина глікопротеїнів дуже варіабельна. Важливе значення має послідовність моносахаридів, як і послідовність амінокислот у білковій частині. З гликопротеинов найбільш вивчені розчинний фибронектин і нерозчинний ламінін.

РОЗЧИННІ глікопротеїни представлені особливим білком - Фібронектин. Молекулярна маса фибронектина - 440 kDa. Він складається з двох поліпептидних ланцюгів, з`єднаних дисульфідні містком. Має центри зв`язування з протеогликанами, з волокнистими структурами, гліколіпідами клітинних мембран. Тому фибронектин називають "молекулярним клеєм". Він зазвичай розташовується на поверхні фібробластів і бере участь в адгезії всіх перерахованих клітинних структур, а, значить, і клітин. Відомо, що при пухлинних захворюваннях кількість фібронектину знижується, що сприяє метастазування пухлини.

До розчинною глікопротеїну також відносяться COR-білок - компонент протеогліканів, сполучні білки, а також цілий ряд білків плазми крові.

Нерозчинні глікопротеїни утворюють "каркас", "строму" міжклітинного матриксу.
До нерозчинним глікопротеїну відноситься ламініном. Молекулярна маса цього білка - 10000 kDa. Містить такі ж вуглеводні компоненти, як і гангліозиди клітинних мембран.

Вуглеводні компоненти глікопротеїнів також, як і вуглеводні компоненти глікопротеїнів мають властивості тканинних антигенів.

Катаболізму КОМПОНЕНТІВ ОСНОВНОГО ВЕЩЕСТВА

Йде під дією деяких гідролаз.

Наприклад, нейрамінідази отщепляет від гликопротеинов N-ацетілнейраміновой (сіалова) кислоту, і вже дестабілізований глікопротеїн поглинається макрофагами. Тому концентрація сіалових кислот в крові - характеристика стану сполучної тканини. При запальних процесах ця концентрація набагато зростає.

При недостатності ферментів катаболізму основної речовини розвиваються захворювання - мукополісахаридози, при яких в тканинах відбувається накопичення тих чи інших ГАГ.

ВОЛОКНА сполучної тканини

У міжклітинному матриксі знаходяться 2 типу волокнистих структур: колагенові і еластинових волокна. Основним їх компонентом є нерозчинний білок КОЛАГЕН.

КОЛАГЕН - складний білок, відноситься до групи глікопротеїнів, має четвертинних структуру, його молекулярна маса становить 300 kDa. Становить 30% від загальної кількості білка в організмі людини. Його фібрилярна структура - це суперспіраль, що складається з 3-х альфа-ланцюгів. Не розчиняється в воді, сольових розчинах, в слабких розчинах кислот і лугів. Це пов`язано з особливостями первинної структури колагену. У коллагене 70% амінокислот є гідрофобними. Амінокислоти по довжині поліпептидного ланцюга розташовані групами (тріадами), подібними один з одним за будовою, що складаються з трьох амінокислот. Кожна третя амінокислота в первинній структурі колагену - це гліцин (тріада (або група): (гли-X-Y) n, де X - будь-яка амінокислота або оксипролін, Y - будь-яка амінокислота або оксипролін або оксілізін). Ці амінокислотні групи в поліпептидного ланцюга багаторазово повторюються. Незвичайна і вторинна структура колагену: крок одного витка спіралі становлять лише 3 амінокислоти (навіть трохи менше, ніж 3), а не 3.6 амінокислоти на 1 виток, як це спостерігається у інших білків. Така щільна упаковка спіралі пояснюється присутністю гліцину. Ця особливість визначає вищі структури колагену. Молекула колагену побудована з 3-х ланцюгів і являє собою потрійну спіраль. Ця потрійна спіраль складається з 2-х альфа-1-ланцюгів і однієї альфа-2-ланцюга. У кожній ланцюга 1.000 амінокислотних залишків. Ланцюги паралельні і мають незвичайну укладку в просторі: зовні розташовані всі радикали гідрофобних амінокислот. Відомо кілька типів колагену, що розрізняються генетично.

СИНТЕЗ КОЛАГЕНУ




Існують 8 етапів біосинтезу колагену: 5 внутрішньоклітинних і 3 позаклітинних.

1-Й ЕТАП
Протікає на рибосомах, синтезується молекула-попередник: препроколлаген.

2-Й ЕТАП
За допомогою сигнального пептиду &ldquo-пре&rdquo- транспорт молекули в канальці ендоплазматичної мережі. Тут отщепляется "пре" - утворюється "проколаген".

3 Й ЕТАП
Амінокислотні залишки лізину і проліну в складі молекули колагену піддаються окисленню під дією ферментів пролілгідроксілази і лізілгідроксілази (ці окисні ферменти відносяться до подподкласса монооксигеназ) (дивіться малюнок). При нестачі вітаміну "С" - аскорбінової кислоти спостерігається цинга, - захворювання, викликане синтезом дефектного колагену зі зниженою механічною міцністю, що викликає, зокрема, розпушення судинної стінки і інші несприятливі явища.

4-Й ЕТАП
Посттрасляціонная модифікація - гликозилирование проколлагена під дією ферменту глікозил трансферази. Цей фермент переносить глюкозу або галактозу на гідроксильні групи оксилізину.

5-Й ЕТАП
Заключний внутрішньоклітинний етап - триває формування потрійної спіралі - тропоколлагена (розчинний колаген). У складі про-послідовності - амінокислота цистеїн, який утворює дисульфідні зв`язки між ланцюгами. Йде процес спирализации.

6-Й ЕТАП
Секретується тропоколагену в позаклітинне середовище, де амино- і карбоксіпротеінази отщепляют (про -) - послідовність.

7-Й ЕТАП
Ковалентное "зшивання" молекули тропоколлагена за принципом "кінець-в-кінець" з утворенням нерозчинного колагену. У цьому процесі бере участь фермент лізілоксідази (флавометаллопротеін, містить ФАД і Cu). Відбувається окислення і дезаминирование радикала лізину з утворенням альдегідної групи. Потім між двома радикалами лізину виникає альдегидная зв`язок. Тільки після багаторазового зшивання фібрил колаген набуває свою унікальну міцність, стає нерозтяжна волокном. Лізілоксідази є Cu-залежним ферментом, тому при нестачі міді в організмі відбувається зменшення міцності сполучної тканини через значне підвищення кількості розчинного колагену (тропоколлагена).

8-Й ЕТАП
Асоціація молекул нерозчинного колагену за принципом "пліч-в-пліч". Асоціація фібрил відбувається таким чином, що кожна наступна ланцюжок зрушена на 1/4 своєї довжини щодо попередньої ланцюга.

еластичні волокна

2-й вид волокон - еластичні. В основі будови - білок еластин. Еластин ще більш гидрофобен, ніж колаген. У ньому до 90% гідрофобних амінокислот. Багато лізину, є ділянки зі строго визначеною послідовністю розташування амінокислот. Ланцюги укладаються в просторі у вигляді глобул. Глобула з однієї поліпептидного ланцюга називається альфа-еластин. За рахунок залишків лізину відбувається взаємодія між молекулами альфа-еластину.



В освіті цієї структури беруть участь радикали амінокислоти лізину. Це структура ДЕСМОЗІНА. ДЕСМОЗІН - це структура піридину, яка утворюється при взаємодії лізину 4-х молекул альфа-еластину.

Клітинних ЕЛЕМЕНТИ сполучної тканини.

Це фібробластів, огрядні клітини і макрофаги. У них відбуваються процеси синтезу структурних компонентів, а також процес розпаду сполучної тканини. Колаген оновлюється на 50% за 10 років. У фібробластах йдуть синтетичні процеси: синтез колагену, еластину.