Основні хімічні компоненти живих організмів

Відео: Хімічний склад клітини

У даній статті будуть наведені короткі відомості про будову і функції головних хімічних складових живих організмів, необхідні для розуміння основного матеріалу посібника. Більш докладно матеріал цього розділу розглядається в курсах органічної хімії і біохімії.

Фундаментальну роль в структурі і життєдіяльності організмів відіграють білки (протеїни) - високомолекулярні азотисті органічні речовини, побудовані з а-амінокислот. Більшість біологічних функцій виконується білками або при їхній особистій участі. Білки - основна і необхідна складова частина всіх організмів. У природі існує приблизно 10 10 - 10 12 різних білків, що забезпечують життя більш 2 млн видів організмів всіх ступенів складності - від вірусів до людини.

Молекулярна маса білків знаходиться в межах 10000-1000000. Незважаючи на відмінність у будові і функціях, елементний склад білкових речовин коливається незначно. Білки містять (% на масу сухої речовини): 50 ... 55% вуглецю, 21. ..23% кисню, 15 ... 17% азоту, 6 ... 7% водню, 0,3 ... 2, 5% сірки. У складі окремих білків виявлено також фосфор, йод, залізо, мідь, селен і деякі інші макро- і мікроелементи в різних, часто дуже малих, кількостях.

До складу білків живих організмів входять 19 а-амінокислот, в яких амино- і карбоксильная групи приєднані до одного і того ж атому вуглецю, і імінокіслота пролин. Всі ці кислоти називаються протеіногенних (часто пролин не виділяють і включають в групу двадцяти протеіногенних амінокислот). Наведемо назви протеіногенних амінокислот і їх латинські трибуквені і однобуквені позначення: аланін (Ala, А), аргінін (Arg, R), аспарагінова кислота (Asp, D), аспарагін (Asn, N), валін * (Val, V), гістидин (His, Н), гліцин (Gly, G), глутамінова кислота (Glu, Е), глутамін (Gin, Q), ізолейцин * (Не, I), лейцин * (Leu, L), лізин * (Lys, К ), метіонін * (Met, М), пролін (Pro, Р), серії (Ser, S), тирозин (Туг, Y), треонін * (Thr, Т), триптофан * (Trp, W), фенілаланін * ( Phe, F), цистеїн (Cys, С) (символом * в зазначеній послідовності позначені так звані незамінні амінокислоти, які синтезуються тільки рослинами і не синтезуються в організмі людини). Якщо кількість цих амінокислот в їжі буде недостатнім, нормальний розвиток і функціонування організму людини порушується.

Амінокислоти - це Гетерофункціональні з`єднання. У молекулі амінокислоти міститься кілька функціональних груп: аминогруппа -NН2, карбоксильная група -СООН і радикали -R, що мають різну будову:
Природа радикалів різноманітна: від атома водню до циклічних сполук. Саме радикали визначають структурні і функціональні особливості амінокислот.

У водному розчині при значеннях рН, близьких до нейтральних, амінокислоти існують у вигляді цвіттер-іонів NH3 + CHRCOO-.

Всі амінокислоти, крім найпростішої аминоуксусной кислоти (гліцину), мають асиметричний атом вуглецю - С * - і можуть існувати у вигляді двох оптичних ізомерів (енантіомерів): L- і D-. До складу всіх вивчених в даний час білків входять лише амінокислоти L-ряду, у яких, якщо розглядати асиметричний атом з боку атома Н, групи -NH3 +, -COO" і радикал -R розташовані за годинниковою стрілкою. Прості білки (протеїни) складаються тільки з залишків білків складні білки (протеїди) включають білкову (апобелок) і небілкової (простетичної група) частини.

Кожен білок має свою, властивою йому послідовністю розташування амінокислотних залишків. Залишки амінокислот з`єднані пептидной, або амидной, (-СО- NH-) зв`язком між а-аміно- і а-карбоксильними групами. За кількістю а-амінокислотних залишків, що беруть участь в побудові пептиду, розрізняють олігопептиди (ди-, три-, до декапептиду) і поліпептиди. Назви пептидів утворюють з назв відповідних а-амінокислот, причому амінокислоти, які беруть участь в утворенні пептидного зв`язку за рахунок карбоксильної групи, отримують суфікс іл. При цьому кінець з вільною аміногрупою позначають символом водню Н, а кінець з вільною карбоксильною групою - символом ОН, наприклад: H-Val-Ser-OH - валілсерін.

Білок як біологічно значуща структура може являти собою як один поліпептид, так і кілька поліпептидів, що становлять в результаті нековалентних взаємодій єдиний комплекс.

Виключне властивість білка - самоорганізація структури, тобто здатність мимовільно створювати певну, властиву тільки даному білку просторову структуру. Встановлено, що всі білки побудовані за єдиним принципом і мають чотири рівні організації: первинну, вторинну, третинну, а окремі з них - і четвертинних структури.

Послідовність з`єднання амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі отримала назву первинної структури білка (рис. 1). Вона являє собою лінійну ланцюг амінокислот (поліпептид), розташованих в певній послідовності з чітким генетично зумовленим порядком чергування і з`єднаних між собою пептидними зв`язками.


До теперішнього часу встановлено послідовності амінокислот для декількох тисяч різних білків. Запис структури білків у вигляді розгорнутих структурних формул громіздка і не наочна. Тому використовується скорочена форма запису - трибуквених або однобуквені. При записи амінокислотноїпослідовності в поліпептидних або олігопептідних ланцюгах за допомогою скороченою символіки передбачається, якщо це не обумовлено, що а-аминогруппа знаходиться зліва, а а-карбоксильная група - справа.

Вторинної структурою називають конформацию, яку утворює поліпептидний ланцюг. Вторинної структурою володіє більша частина білків, правда, не завжди на всьому протязі поліпептидного ланцюга. За рахунок водневих зв`язків між пептидними групами а - амінокислотних залишків поліпептидні ланцюги набувають спиралевидную форму (а - структура). Водневі зв`язки можуть забезпечити і з`єднання сусідніх (витягнутих) поліпептидних ланцюжків з утворенням вторинної структури іншого типу - в-структури (структури складчастого листа, складчастого шару).

Відомості про чергуванні амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі (первинна структура) і наявність в білкової молекулі спіраль, шаруватих і неупорядкованих її фрагментів (вторинна структура) ще не дають повного уявлення ні про обсяг, ні про форму, ні тим більше про взаємне розташування ділянок поліпептидного ланцюга по відношенню один до одного. Ці особливості будови білка з`ясовують при вивченні його третинної структури, під якою розуміють загальне розташування в просторі складових молекул одній або декількох поліпептидних ланцюгів, з`єднаних нековалентними зв`язками.

Серед зв`язків, що утримують третинну структуру, слід зазначити:
а) дисульфідних місток (-S-S-) між двома залишками цистеїну;
б) складноефірний місток (між карбоксильної і гідроксильної групами);
в) сольовий місток (між карбоксильною групою та аміногрупою);
г) водневі зв`язки між групами СО і -NH.

Третинної структурою пояснюється специфічність білкової молекули, її біологічна активність.

У більшості білків просторова організація закінчується третинної структурою, але для деяких білків з молекулярною масою більше 50 ... 100 тисяч, побудованих з декількох поліпептидних ланцюгів, характерна четвертичная структура. Сутність такої структури полягає в об`єднанні кількох поліпептидних ланцюгів зі своєю первинною, вторинної та третинної структурою в єдиний комплекс

Руйнування зв`язків, що стабілізують четвертичную, третинну і вторинну структури, і приводить до дезорієнтації конфігурації білкової молекули, агрегування, зміни фізичних властивостей (розчинності, в`язкості), хімічної активності, зниження або повної втрати біологічної функції, називається денатурацією білка. Первинна структура, а отже, і хімічний склад білка при цьому не змінюється.

С.В. Макаров, Т.Є. Никифорова, Н.А. Козлов