Основні хімічні компоненти живих організмів. Різні чинники

Відео: Будова і властивість живих організмів. Чим живе відрізняється від НЕ живого

Розрізняють фізичні (температура, тиск, механічна дія, ультразвукове і іонізуюче випромінювання) і хімічні (важкі метали, кислоти, луги, органічні розчинники, алкалоїди) чинники, що викликають денатурацію. Всі ці прийоми широко використовують у харчовій технології та біотехнології. Зворотним процесом є ренатурації, тобто відновлення фізико-хімічних і біологічних властивостей білка. Іноді для цього досить видалити денатурує об`єкт. Ренатурації неможлива, якщо порушена первинна структура.

У воді білки утворюють колоїдні розчини. Ці розчини характеризуються високою в`язкістю, здатністю розсіювати промені видимого світла. Колоїдні частинки не проходять через напівпроникні мембрани (целофан, колоїдну плівку), так як їх пори менше колоїдних частинок. Непроникними для білка є всі біологічні мембрани. Це властивість білкових розчинів широко використовується в медицині і хімії для очищення білкових препаратів від сторонніх домішок. Такий процес поділу називається діалізом.

Найважливішим властивістю білків є їх здатність проявляти як кислі, так і основні властивості, тобто виступати в ролі амфотерних електролітів. Властивість амфотерности лежить в основі буферних властивостей білків і їх участі в регуляції рН крові. Величина рН крові людини відрізняється постійністю і знаходиться в межах 7,36-7,4, незважаючи на різні речовини кислого або основного характеру, регулярно надходять з їжею або утворюються в обмінних процесах. Отже, існують спеціальні механізми регуляції кислотно-лужної рівноваги внутрішнього середовища організму.

Білки пов`язують воду, тобто проявляють гідрофільні властивості. При цьому вони набухають, збільшуються їх маса і обсяг. Здатність білків набухати, утворювати холодці, стабілізувати суспензії, емульсії і піни має велике значення в біології і харчової промисловості. Дуже рухомим холодцем, збудованим переважно з молекул білка, є цитоплазма - полужидкое вміст клітини. Сильно гідратований холодець - сира клейковина, виділена з пшеничного тіста, вона містить до 65% води.

Функції білків надзвичайно різноманітні. Кожен даний білок як речовина з певним хімічною будовою виконує одну вузькоспеціалізовану функцію і лише в декількох окремих випадках - кілька взаємопов`язаних. Наприклад, гормон мозкового шару надниркових залоз адреналін, потрапляючи в кров, підвищує споживання кисню і артеріальний тиск, вміст цукру в крові, стимулює обмін речовин, а також є медіатором нервової системи у холоднокровних тварин.

Основні види білків представдени на наступному малюнку:


Детальний розгляд функцій білків виходить далеко за рамки цього посібника. Зупинимося лише на ферментативної (каталітичної) функції. Численні біохімічні реакції в живих організмах протікають в м`яких умовах при температурах, близьких до 40 ° С, і значеннях рН, близьких до нейтральних. У цих умовах швидкості перебігу більшості реакцій мізерно малі, тому для їх прийнятного здійснення необхідні спеціальні біологічні каталізатори - ферменти (fermentum - закваска) або ензими (enzume - в дріжджах).

Як правило, ферменти - це або білки, або комплекси білків з будь-яким кофактором -іон металу або органічної молекулою. Ферменти мають високу специфічність по відношенню до субстрату, тобто тому з`єднанню, перетворення якого вони прискорюють. Ефективність дії ферментів особливо сильно залежить від ряду факторів: температури (оптимальна температура 30-50 ° С), наявності активаторів або інгібіторів, рН середовища. Контакт ферменту з субстратом відбувається за допомогою активного центру. Зазвичай це невелика частина молекули ферменту, в якій виділяють дві зони: зв`язує і каталітичну. До складу активного центру входять окремі частини поліпептидного ланцюга і кофактор.

Всього відомо близько 3 000 різних ферментів, їх ділять на 6 класів.
1. Оксіредуктази, або окислювально-відновні ферменти (дегідрогенази, оксидази, редуктази, трансгідрогенази, гідроксилази). Вони каталізують окислення або відновлення різних хімічних речовин.

2. Трансферази. Представники цієї групи ферментів каталізують перенесення різних груп від однієї молекули до іншої, наприклад, фосфорилювання, переаминирование. До них належать, наприклад, трансамінази.

3. Гідролази (пептідази, естерази, глікозідази, фосфатази). Ці ферменти розщеплюють білки, жири і вуглеводи за допомогою гідролізу. Грають особливо важливу роль в травленні і в процесах харчової технології.

4. Ліази. Каталізують реакції розщеплення між атомами С- С і О С і N- С і Hal. До ферментам цієї групи відносяться, наприклад, декарбоксилази, отщепляющие молекулу С02 від органічних кислот.

5. Ізомерази (рацемази, епімерази). Каталізують структурні зміни в межах однієї молекули органічної сполуки.

6. Лігази (синтетази). Каталізують утворення зв`язків С-О, C-S, С-N, С-С.

Крім білків, серед незліченної різноманітності хімічних речовин, у тому числі побудовано живі організми, особливе місце займає інший тип біологічних полімерів - нуклеїнові кислоти. У ролі мономерів виступають в даному випадку нуклеотиди. Нуклеотид складається з трьох компонентів: пуринового або піримідинового підстави, пятиуглеродного циклічного углеводаДстроеніе і властивості вуглеводів розглянуті нижче), `з яким заснування пов`язане одним зі своїх атомів азоту N-гликозидной зв`язком (утворюється нуклеозид), (і фосфату, пов`язаного ефірним зв`язком з 5` -углеродом вуглеводу.

В освіті нуклеїнових кислот можуть брати участь дві групи нуклеотидів - рибонуклеотиди і дезоксирибонуклеотидів. Перші утворюють РНК (РНК), другі - ДНК. У ДНК є нуклеотиди чотирьох типів, що розрізняються лише азотистими підставами. До цих підстав ставляться два пурину (Рu) - аденін (А) і гуанін (G) - і два пиримидина (Ру) - тимін (Т) і цитозин (С). Характерною особливістю ДНК є те, що її молекула складається з двох полімерних ланцюгів, закручених у подвійну спіраль (рис 2).

Кожна ланцюг - це регулярний полімер, в якому залишки вуглеводу двох сусідніх нуклеотидів зв`язані за допомогою фосфатних груп. В освіті зв`язку з цим завжди беруть участь 5`- фосфат одного нуклеотиду і 3`гідроксил іншого. Тому вуглеводно-фосфатний кістяк молекули має регулярну структуру, причому 3 `, 5`фосфодіефірная зв`язок молекули найбільш чутлива як до хімічного, так і до ферментативного розщеплення.

На відміну від вуглеводно-фосфатного остову, послідовність пуринових і піримідинових основ уздовж ланцюга надзвичайно нерегулярна, кожна молекула ДНК певного типу характеризується особливою послідовністю. Дві ланцюга утримуються разом за допомогою водневих зв`язків між парами підстав. Аденін завжди злучається з тиміном, а гуанін - з цитозином. Сувора специфічність спаровування обумовлює компліментарність, тобто взаємне відповідність послідовностей підстав в двох ланцюгах.

Принцип комплементарності був сформульований і обгрунтований Д. Уотсоном і Ф. Криком в 1953 р ртот принцип з`явився одним з основних ланок у встановленні просторової структури ДНК, побудованої з двох комплементарних ланцюгів. Таку структуру називають дуплексом. Принцип комплементарності забезпечує дублювання інформації про послідовність нуклеотидів одного ланцюга в інший комплементарної ланцюга.

Тому якщо два ланцюги вихідного дуплексу розійшлися, то кожна з них здатна управляти побудовою з мономерів комплементарної ланцюга, що призводить до відтворення двох дуплексів, ідентичних вихідному. Однак послідовність нуклеотидів в кожному з ланцюгів - це тільки креслення для створення нових молекул ДНК. Для складання нових ланцюгів потрібен достатній запас мономерів, а також спеціальний пристрій, що здійснює послідовне приєднання мономерів до зростаючої нової полімерної ланцюга.

Цими пристроями є ферменти, названі ДНК-полімерази. Процес синтезу комплементарної дочірньої ланцюга ДНК на одній з батьківських ланцюгів називається реплікацією. Після встановлення будови ДНК було сформульовано уявлення про генетичному коді, тобто про те, як на молекулі ДНК записані амінокислотні послідовності програмованих нею білків. Безпосередньо складанням білків з амінокислот ДНК не керує.

Це робить РНК, яка синтезується за участю ДНК. РНК складається з чотирьох нуклеотидів, які позначаються буквами A, G, С і U (в РНК замість тиміну входить урацил). За хімічною природою вони дуже близькі до нуклеотидам, що становить ДНК, і зберігають вибірковість взаємодій партнерами. Синтез нових молекул РНК здійснюється за допомогою РНК-полімерази. Остання здійснює транскрипцію, при якій відповідна частина ДНК, що містить інформацію про деяку певної послідовності амінокислот, переписується в певну послідовність кодують елементів, побудованих з рибонуклеотидов. Таким чином, інформація, закладена в молекулі ДНК, передається за допомогою спеціального посередника (месенджера, від англ. "messenger" - Посильний) - інформаційної РНК (месенджер РНК, мРНК).

Нові поліпептидні ланцюги синтезуються на особливих надмолекулярних структурах - рибосомах. Кожна рибосома містить кілька молекул РНК -рібосомних РНК (рРНК) і інші білки. Синтез білків на рибосомах називається трансляцією. Крім мРНК і рРНК є третій тип рибонуклеїнових кислот - транспортні РНК (тРНК) - обов`язкові учасники процесу трансляції. Реплікація, транскрипція і трансляція - три основоположних процесу, на яких заснована будь-яка життєдіяльність.

С.В. Макаров, Т.Є. Никифорова, Н.А. Козлов